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セロビオン酸ホスホリラーゼの立体构造
セロビオン酸ホスホリラーゼは二つの酵素分子が结合した二量体の状态で存在する。左半分の色のついた部分と、右半分の灰色の部分がそれぞれ一つの酵素分子を示す。セロビオン酸ホスホリラーゼに结合したセロビオン酸と硫酸イオン（リン酸类似化合物）は図内で球として表している。
© 2015 伏信進矢

东京大学大学院农学生命科学研究科の伏信进矢教授らの研究グループは、バイオ燃料生产の键となる酵素（セロビオン酸ホスホリラーゼ(颁叠础笔)）の立体构造とその作用メカニズムを初めて明らかにしました。本成果はバイオマスからバイオ燃料やさまざまな化学製品を作る技术を开発する上で重要な基础的情报となります。

これまで细胞壁の主成分であるセルロースの微生物による分解には主に加水分解酵素（セルラーゼ）が関わるとされていました。近年、セルラーゼの活性効率を飞跃的に増大させる酸化的セルロース分解酵素の存在が注目されています。セルロースがこれらの酵素により分解されると、セロビオン酸ができますが、それがどのように代谢されるかは全く分かっていませんでした。

そのような背景のもと、本研究グループの一员でもある新潟大学大学院自然科学研究科の中井博之准教授が2013年に新しい酵素、セロビオン酸ホスホリラーゼを発见しました。セロビオン酸ホスホリラーゼがセロビオン酸に作用すると、発酵に利用されやすい化合物に分解されます。この酵素は微生物による酸化的セルロース分解と発酵の代谢経路をつなぐ、いわば「ミッシングリンク」のような存在でした。しかし、その立体构造は分かっておらず、どのようなメカニズムでセロビオン酸を分解しているかは不明でした。

今回、研究グループは海洋性細菌由来のセロビオン酸ホスホリラーゼの立体构造を、X線結晶構造解析により初めて解明しました。また、セロビオン酸と結合した状態のセロビオン酸ホスホリラーゼの立体构造も明らかにし（図）、セロビオン酸を分解するメカニズムが明らかになりました。

「本成果は、学术的に兴味深い结果が得られたというだけではなく、微生物を利用してセルロースを分解し、エタノールなどのバイオ燃料やさまざまな化合物を発酵生产する「バイオリファイナリー」の技术开発においても、重要な情报をもたらすでしょう」と伏信教授は话します。

论文情报

Young-Woo Nam, Takanori Nihira, Takatoshi Arakawa, Yuka Saito, Motomitsu Kitaoka, Hiroyuki Nakai, and Shinya Fushinobu, "Crystal structure and substrate recognition of cellobionic acid phosphorylase playing a key role in oxidative cellulose degradation by microbes", The Journal of Biological Chemistry Vol. 290, No. 30, pg 18281-18292, doi:10.1074/jbc.M115.664664.
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