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　薬化学教室の翟 璐晗（ザイ ルーハン）特任研究員と大和田智彦教授らが、アルツハイマー病に関係していると考えられているアミロイドβの凝集构造の起源について計算化学を用いて解析し、今まで認識されていなかった弱い電子相互作用を疎水性領域に発見しました。
　本研究成果は2019年7月24日付でScientific Reportsに掲載されました。

発表概要

　研究グループは、アルツハイマー病に関係していると考えられているアミロイド&产别迟补;の凝集构造の起源について计算化学を用いて解析しました。アミロイド&产别迟补;は40个程度のアミノ酸からなるペプチドで、疎水性アミノ酸を含み凝集しやすいという特徴があります。その凝集构造は&产别迟补;&尘诲补蝉丑;シート构造からできています。研究グループの今回の计算研究で、アミロイド&产别迟补;锁内で近接する特定の疎水性アミノ酸の原子间にわずかな量ですが电子の蓄积が存在し、弱い相互作用を形成していること（図1）、さらに、アミロイド&产别迟补;が集まって&产别迟补;&尘诲补蝉丑;シート构造を作ると、水素结合の他にアミロイド锁间での相互作用のネットワークが形成されることがわかりました（図2）。このような相互作用がペプチド锁中の疎水性アミノ酸の侧锁间に见られることが判明しました（図3）。これらの结果は、疎水性相互作用は均一ではなく、方向性を持っているという新しい考え方を提案し、支持しています。病気の原因と考えられるタンパク质の凝集构造の电子构造を研究することで将来凝集を制御する治疗薬の创製に役立つことが期待されます。
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